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アイテム
Studies on the neuraminidase from chick chorioallantoic membranes (Agricultural Chemistry)
https://kpu.repo.nii.ac.jp/records/5055
https://kpu.repo.nii.ac.jp/records/5055ab89b5b0-e70c-4dad-ad42-262b1b13f0a0
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
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KJ00000079054.pdf (642.6 kB)
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| Item type | [ELS]紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
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| 公開日 | 2017-02-20 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | Studies on the neuraminidase from chick chorioallantoic membranes (Agricultural Chemistry) | |||||
| 言語 | en | |||||
| その他（別言語等） | ||||||
| その他のタイトル | 鶏胚漿尿膜のシアリダーゼに関する研究(農芸化学部門) | |||||
| 言語 | ja | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | eng | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
| 著者 |
伊吹, 文男
× 伊吹, 文男× 小垂, 真× 大須賀, 弘則× 吉田, 精作× 川口, 昇× 土井, 裕司× 金森, 正雄 |
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| 抄録(日) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | 孵卵17日目の鶏胚の漿尿膜(CAM)よりシアロ糖タンパク質をリチウム3,5-ジョードサルチル酸(LIS)やドデシル硫酸(SDS)を用いて可溶化した。LISによって可溶化されたタンパク質は, 微生物由来のシアリターゼによって加水分解されてシアル酸を遊離した。このことはCAM自体が膜シアリダーゼの基質になっている可能性を示唆している。SDSによって可溶化されたタンパク質は, 酵素の一般的阻害剤であるSDSを完全に除去することが難かしく, 加水分解されなかった。デオキシコール酸を用いて, CAMよりシアリダーゼを可溶化し, ゲル滬過とCM-Sephadex C-50によるイオン交換クロマトグラフィーによって部分精製した。可溶化した酵素はCAMより単離したタンパク質, オボムコイド, ムチン, フエツイン, コロミン酸, シアリルラクトーズなどを基質として, その性質を検討した。最適pHは4.3で60℃以上の加熱で急に失活した。コロミン酸とフエツインに対してKmやVmax値を求め, また各種カチオンの効果も検討した。 | |||||
| 言語 | ja | |||||
| 抄録(英) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | The sialoglycoproteins were extracted from the chorioallantoic membranes (CAM) of 17 days-old chick embryo using lithium 3,5-diiodosalicylate (LIS) and sodium dodecyl sulfate (SDS). The sialoglycoprotein prepared from CAM with LIS was hydrolyzed by bacterial neuraminidase accompanied with the release of sialic acid. However, the sialoglycoprotein extracted by SDS from membranes was not hydrolyzed becuase of the existence of SDS which was a strong inhibitor of the enzyme. The solubilization of the neuraminidase (N-acetylneuraminylhydrolase, E. C. 3. 2. 1. 18) from the chorioallantoic membranes was carried out with the following solution : 0.1 M sodium phosphate buffer, pH 7.0,0.1 M KCl, 25% glycerol, 1 mM 2-mercaptoethanol, 0.5% deoxycholic acid sodium salt. Solubilized enzyme was partially purified by the gel filtration (Sephadex G-75) and the ion exchange chromatography (CM-Sephadex C-50). Neuraminidase activities of the intact CAM and solubilized enzyme from CAM were measured using sialoglycoproteins from CAM, chicken ovomucoid, mucin, fetuin, colominic acid, sialyllactose and ganglioside as substrate. The pH optimum was at 4.3 and a marked loss of enzyme activity was observed by heating at 60℃ and above for 60 min. Km and Vmax values were determined for colominic acid and fetuin. Though Ca^<2+> did not affect the enzyme activity, Cu^<2+> and Hg^<2+> inhibited the activity extensively. | |||||
| 言語 | en | |||||
| 書誌情報 |
ja : 京都府立大學學術報告. 農學 en : The scientific reports of Kyoto Prefectural University. Agriculture 巻 32, p. 180-189, 発行日 1980-11-29 |
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| 雑誌書誌ID | ||||||
| 収録物識別子タイプ | NCID | |||||
| 収録物識別子 | AN00062275 | |||||
| ISSN | ||||||
| 収録物識別子タイプ | PISSN | |||||
| 収録物識別子 | 00757373 | |||||
