@article{oai:kpu.repo.nii.ac.jp:00005055,
 author = {伊吹, 文男 and Ibuki, Fumio and 小垂, 真 and Kotaru, Makoto and 大須賀, 弘則 and Osuga, Hironori and 吉田, 精作 and Yoshida, Seisaku and 川口, 昇 and Kawaguchi, Noboru and 土井, 裕司 and Doi, Hiroshi and 金森, 正雄 and Kanamori, Masao},
 journal = {京都府立大學學術報告. 農學, The scientific reports of Kyoto Prefectural University. Agriculture},
 month = {Nov},
 note = {孵卵17日目の鶏胚の漿尿膜(CAM)よりシアロ糖タンパク質をリチウム3,5-ジョードサルチル酸(LIS)やドデシル硫酸(SDS)を用いて可溶化した。LISによって可溶化されたタンパク質は, 微生物由来のシアリターゼによって加水分解されてシアル酸を遊離した。このことはCAM自体が膜シアリダーゼの基質になっている可能性を示唆している。SDSによって可溶化されたタンパク質は, 酵素の一般的阻害剤であるSDSを完全に除去することが難かしく, 加水分解されなかった。デオキシコール酸を用いて, CAMよりシアリダーゼを可溶化し, ゲル滬過とCM-Sephadex C-50によるイオン交換クロマトグラフィーによって部分精製した。可溶化した酵素はCAMより単離したタンパク質, オボムコイド, ムチン, フエツイン, コロミン酸, シアリルラクトーズなどを基質として, その性質を検討した。最適pHは4.3で60℃以上の加熱で急に失活した。コロミン酸とフエツインに対してKmやVmax値を求め, また各種カチオンの効果も検討した。, The sialoglycoproteins were extracted from the chorioallantoic membranes (CAM) of 17 days-old chick embryo using lithium 3,5-diiodosalicylate (LIS) and sodium dodecyl sulfate (SDS). The sialoglycoprotein prepared from CAM with LIS was hydrolyzed by bacterial neuraminidase accompanied with the release of sialic acid. However, the sialoglycoprotein extracted by SDS from membranes was not hydrolyzed becuase of the existence of SDS which was a strong inhibitor of the enzyme. The solubilization of the neuraminidase (N-acetylneuraminylhydrolase, E. C. 3. 2. 1. 18) from the chorioallantoic membranes was carried out with the following solution : 0.1 M sodium phosphate buffer, pH 7.0,0.1 M KCl, 25% glycerol, 1 mM 2-mercaptoethanol, 0.5% deoxycholic acid sodium salt. Solubilized enzyme was partially purified by the gel filtration (Sephadex G-75) and the ion exchange chromatography (CM-Sephadex C-50). Neuraminidase activities of the intact CAM and solubilized enzyme from CAM were measured using sialoglycoproteins from CAM, chicken ovomucoid, mucin, fetuin, colominic acid, sialyllactose and ganglioside as substrate. The pH optimum was at 4.3 and a marked loss of enzyme activity was observed by heating at 60℃ and above for 60 min. Km and Vmax values were determined for colominic acid and fetuin. Though Ca^<2+> did not affect the enzyme activity, Cu^<2+> and Hg^<2+> inhibited the activity extensively.},
 pages = {180--189},
 title = {Studies on the neuraminidase from chick chorioallantoic membranes (Agricultural Chemistry)},
 volume = {32},
 year = {1980},
 yomi = {イブキ, フミオ and コタル, マコト and オオスガ, ヒロノリ and ヨシダ, セイサク and カワグチ, ノボル and ドイ, ヒロシ and カナモリ, マサオ}
}