WEKO3
アイテム
卵黄レシチンのハブ毒およびすい臓リパーゼによる酵素分解について(農芸化学部門)
https://kpu.repo.nii.ac.jp/records/4733
https://kpu.repo.nii.ac.jp/records/4733d1f96243-3b32-4f87-8dac-a0acb060feee
| 名前 / ファイル | ライセンス | アクション |
|---|---|---|
KJ00000078732.pdf (662.1 kB)
|
|
| Item type | [ELS]紀要論文 / Departmental Bulletin Paper(1) | |||||
|---|---|---|---|---|---|---|
| 公開日 | 2017-02-20 | |||||
| タイトル | ||||||
| タイトル | 卵黄レシチンのハブ毒およびすい臓リパーゼによる酵素分解について(農芸化学部門) | |||||
| 言語 | ja | |||||
| その他（別言語等） | ||||||
| その他のタイトル | Enzymic hydrolysis of egg lecithin by Trimeresurus flavoviridis venom and a pancreatic lipase preparation (Agricultural Chemistry) | |||||
| 言語 | en | |||||
| 言語 | ||||||
| 言語 | jpn | |||||
| 資源タイプ | ||||||
| 資源タイプ | departmental bulletin paper | |||||
| 著者 |
野田, 万次郎
× 野田, 万次郎× 森田, 拓郎 |
|||||
| 抄録(日) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | 卵黄レシチン分子における脂肪酸の分布の解明に利用する目的で, ハブ毒レシチナーゼAおよびすい臓リパーゼ製品(ステアプシン)中のレシチナーゼを用いて同レシチンおよびリゾレシチンの酵素分解を行ない, 生成物を調査した。ステアプシンはレシチナーゼAまたはBとしての作用を有すると同時にレシチナーゼD(ホスホリパーゼC)としても働き, ジーおよびモノグリセリドを生成する。またこの際脱離する脂肪酸は飽和酸が多く, ハブ毒レシチナーゼAによつて脱離する脂肪酸がほとんど不飽和酸であるのと対照的であり, 両酵素のエステル結合切断位置が異なることを示唆している。その他蛇毒で生成したリゾレシチンの酸化反応や, すい臓リパーゼのグリセリド分解における特性などから考えて, 少なくともハブ毒レシチナーゼAの作用点もグリセリル基のβ-位置を主とするものと推定できる。 | |||||
| 言語 | ja | |||||
| 抄録(英) | ||||||
| 内容記述タイプ | Other | |||||
| 内容記述 | By means of Trimeresurus flavoviridis venom and a pancreatic lipase preparation, the location of the fatty acids in egg lecithin and in egg lysolecithins prepared by enzymic and chemical hydrolysis has been studied. Fatty acids and phosphorylcholine were principally liberated from the egg lecithin by the pancreatic lipase preparation, leading to the formation of lysolecithins and di-and monoglycerides. The major components of the monoglycerides were β-monoglycerides. In this lipase hydrolysis, the predominance of saturated acids in the liberated fatty acids and of unsaturated acids in monoglycerides and lysolecithins was observed in contrast to the hydrolysis of lecithin by the snake venom which removed most of the component unsaturated acids. By oxidation with bromine, the lysolecithin obtained by venom hydrolysis gives a carbonyl compound which seems to be probably β-ketolysolecithin. These results show that the venom enzyme specifically hydrolyzes the β-linked fatty acids, and therefore the saturated fatty acids are located mainly on the α'-position, while the unsaturated acids are mainly on the β-position of egg lecithin. | |||||
| 言語 | en | |||||
| 書誌情報 |
京都府立大學學術報告. 農學 en : The scientific reports of Kyoto Prefectural University. Agriculture 巻 14, p. 113-120, 発行日 1962-09-01 |
|||||
| 雑誌書誌ID | ||||||
| 収録物識別子タイプ | NCID | |||||
| 収録物識別子 | AN00062275 | |||||
| ISSN | ||||||
| 収録物識別子タイプ | PISSN | |||||
| 収録物識別子 | 00757373 | |||||
